Neue AFTD-finanzierte Forschung veröffentlicht in Natur liefert wichtige Einblicke in die Struktur der C9orf72 Protein, das, wenn es mutiert ist, als die häufigste genetische Ursache sowohl von FTD als auch von ALS gilt.

Während C9orf72 Mutation ist genetisch an beiden Krankheiten beteiligt, und kann eine oder beide Bedingungen in Trägern verursachen, es ist noch unklar, ob was diese Entwicklung bestimmt. Krankheitsverursachende Mutationen im Gen führen in der Regel zu Funktionsstörungen C9orf72 Protein, von dem angenommen wird, dass es die Produktion von RNA in Zellen beeinflusst.

Die neue Forschung unter der Leitung von Ming-Yuan Su, einem AFTD Basic Science Postdoctoral Fellow, der an der University of California, Berkeley (oben abgebildet), zielte darauf ab, die Rolle von weiter zu bestimmen C9orf72 mit einer Spitzentechnologie, die als Kryo-Elektronenmikroskopie bekannt ist, um ihre 3D-Struktur zu visualisieren. Die Arbeit enthüllte die Rolle von zwei Begleitproteinen, genannt SMCR8 und WDR41, bei der Arbeit mit C9orf72 zu seiner Funktion beitragen. Die Forscher waren in der Lage, die Struktur und die Mechanismen der zu bestimmen C9orf72-SMCR8-WDR41 Komplex durch Kryo-Elektronenmikroskopie, die wiederum wichtige Erkenntnisse lieferte, die den Forschern helfen könnten, zu verstehen, wie die Mutation der C9orf72 Gen führt zu Neurodegeneration.

Während zusätzliche Forschung noch erforderlich ist, um die Mechanismen besser zu verstehen, durch die C9orf72 bei FTD toxisch wird, können Einblicke in seine Struktur und verwandte Komponenten bei der zukünftigen Arzneimittelentwicklung hilfreich sein. Wenn Forscher mehr über die Rolle des Proteins wissen, können sie Medikamente gezielt einsetzen, um seine Struktur zu stabilisieren, die Funktionalität zu verbessern oder unnötige Komponenten zu eliminieren.

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