Forskere ved University of California, Los Angeles (UCLA) får ny indsigt i, hvordan det transmembrane protein 106B, eller TMEM106B, spiller en rolle i FTD-sygdomspatologi.

I en undersøgelse, offentliggjort i Natur den 28. marts viser UCLA-forskere, at amyloidfibriller - potentielt skadelige fibrøse, reblignende strukturer dannet af tæt forbundne proteinmolekyler - hos personer med FTD kan tilskrives TMEM106B i stedet for TPD-43-proteinet, et af de proteiner i hjernen, der er almindeligt kendt. at danne unormale ophobninger i FTD.

"TMEM106B kan vise sig at være en årsag til [FTD]. I så fald vil vores viden om strukturen hjælpe med udformningen af terapeutiske midler. Yderligere forskning kan også opdage en sammenhæng mellem handlingerne af TMEM106B og TDP-43,” sagde undersøgelsens seniorforfatter David S. Eisenberg i en pressemeddelelse. "Det er for tidligt at sige. Men i det mindste vil denne artikel advare samfundet af forskere, der studerer neurodegeneration, om, at et nyt protein potentielt kan spille en rolle."

Resultaterne giver mere forståelse af TMEM106B og hvordan det bidrager til neurodegeneration. Sammen med FTD er proteinet også kendt for at spille en rolle i Alzheimers sygdom og blev for nylig fundet at være det forbundet med andre neurodegenerative sygdomme, herunder Lewy body demens.

Læs UCLAs pressemeddelelse her.

På billedet øverst til venstre: proteinet TMEM106B med sin golfbanelignende fold. Til højre: TMEM106B-proteiner er lagt oven på hinanden for at danne amyloidfibriller. (Kredit: Yi Xiao Jiang, et al./UCLA)