Forskare vid Case Western Reserve University School of Medicine har bestämt detta design strukturen av de protein "fibriller" kopplade till FTD och andra neurodegenerativa störningar. 

Studien undersökt strukturen av TDP-43, ett av proteinerna i hjärnan som bildar onormala ansamlingar i FTD. Usjunga en teknik för elektronmikroskopi vid mycket låg temperaturer, analyserade studiens författare tusentals bilder av amyloidfibriller. Dessa fibriller bildas whöna TDP-43-proteiner skapa stora, skadliga repliknande klumpar som ackumuleras i hjärnan hos individer med neurodegenerativa störningar.  

Enligt a pressmeddelande publiceras i Science Daily, rforskare kunde bestämma den komplexa arkitekturen av dessa långsträckta strukturer vid en "upplösning nära enskilda atomer.” 

Qiuye Li, studiens huvudförfattare, sa i pressmeddelandet att detta utveckling "avslöjar en mekanism för tillväxten av dessa giftiga aggregat. 

"Thans i sin tur ger viktiga ledtrådar om hur dessa aggregat kan spridas mellan cellerna i drabbade hjärnor," han lade till.  

Baserat på den strukturella modellen av proteinet, forskare i studien - publiceras i Naturkommunikation den 12 mars — diskuterades också hur fibrillstrukturen kunde kontrolleras av aminosyramutationer i TDP-43 kopplade till de ärftliga former av FTD.  

Witold Surewicz, professor vid institutionen för fysiologi och biofysik vid Medicinska institutionen och studiens seniorförfattare, noterade i de släpp att detta utveckling kan leda till framsteg i etableringen sjukdomsmodifierande behandlingar. 

"Detaljerad kunskap om fibrillära strukturer som bildas av TDP-43 kan också leda till utveckling av läkemedel för att behandla dessa förödande hjärnsjukdomar,” Surewicz sa.  

Läs hela pressmeddelandet här.